Acide aminé

Un acide aminé est une molécule organique possédant un squelette carboné et deux fonctions : une amine (-NH 2) et un acide carboxylique (-COOH).

Définitions :

Unité qui compose les protéines. Des acides aminés reliés entre eux (comme une chaîne) forment une protéine. (source : biotechno.qc)
composé organique formant les unités de base des protéines. C'est le code génétique qui détermine la séquence des acides aminés d'une... (source : ogm.gouv.qc)
Un acide aminé est une petite molécule composée d'une fonction carboxylique et d'une fonction amine. Les acides aminés forment les sous unités des polypeptides et des protéines. (source : library.thinkquest)

Un acide aminé est une molécule organique possédant un squelette carboné et deux fonctions : une amine (-NH₂) et un acide carboxylique (-COOH). Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines. Ils mesurent environ 100 picomètres (pm).

Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés comparé au groupe carboxyle et appelés par une lettre grecque : l'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, c'est un acide carboxylique aminé en position α, c'est à dire un acide α-aminé. Par exemple, la lysine est un acide α-aminé portant un deuxième groupe aminé en position ε.

Il existe plus de 100 acides α-aminés présents dans la nature, certains ont été découverts sur des météorites, surtout les chondrites carbonées.

Dans la cellule, les acides aminés peuvent exister à l'état libre ou de biopolymères (peptides ou protéines). On peut ainsi distinguer différentes catégories d'acides aminés :

Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines, et sont capables de participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont par conséquent à la fois des constituants et des précurseurs des protéines.
Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines seulement après leur biosynthèse (car ils ne se forment qu'après incorporation d'un autre acide aminé dans la molécule protéique).
Certains acides aminés n'existent qu'à l'état libre. Bien qu'il existe de nombreux acides aminés dans la nature, l'hydrolyse des protéines ou peptides naturels conduit à 20 acides aminés.

Ces acides aminés sont les «maillons» qui forment les protéines. Celles-ci sont semblables à des «colliers» formés de cent à plusieurs milliers de ces «perles», reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés forme la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide.

Structure générale

Structure commune à tous les acides aminés

Les acides aminés naturels sont principalement des acides α-aminés répondant à la structure générale :

Le complexe ci-contre sans R est appelé Radical ou chaîne principale, il est commun à tous les acides aminés. R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés selon les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) et hydrophobe (apolaire).

Isomérie

A part la glycine, où R = H, les acides aminés existent sous la forme de deux stéréoisomères possibles, appelés D et L, selon que le groupe (-NH₂) se trouve respectivement à droite ou à gauche en représentation de Fischer. Ils sont par conséquent optiquement actifs (ils dévient la lumière polarisée dans un plan). Il en résulte l'existence d'isomères optiques : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire, ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire) et la configuration de l'acide aminé : ainsi la L-alanine est lévogyre et se note L (-) -alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.

Les acides aminés L représentent la quasi totalité des acides aminés qui se trouvent dans les protéines. En effet, des enzymes dégradent les acides aminés dextrogyres qui pourraient être fatals, sauf dans certaines régions bien spécifiques (Ex : MP). ^[1] Certains de ces acides aminés, comme la thréonine, possèdent un 2^e carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé L, les 2 autres stéréoisomères dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés "allo". Ceux-ci ne sont pas présents dans les protéines. Les acides aminés D se rencontrent dans certaines protéines produites par des organismes exotiques au fond des océans, comme certains mollusques. Ce sont aussi des composants abondants des parois cellulaires des bactéries.

Propriétés générales

Solubilité

Diagramme de Venn des propriétés des acides aminés

La plupart des acides aminés subissent aisément la solvatation par les solvants polaires tels que l'eau, ou l'alcool (particulièrement proline et hydroxyproline) dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides α-aminés sont solubles, mais à moindre degré dans les solvants non polaires. Il est important de retenir que cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la chaîne latérale : la solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone du radical, mais inversement augmente si ce radical R est porteur de fonctions polaires (NH2, COOH) ou hydrophiles (OH). Ex de solubilité : La tyrosine, par son noyau aromatique, est peu soluble dans l'eau : 0,04 %. De même, la cystéine, la leucine.

Propriétés ioniques

Les acides aminés contiennent un groupement carboxyle -COOH acide et un groupement amino -NH₂ basique. En solution, ces groupements existent sous deux formes, l'une chargée, l'autre neutre :

_{R-COOH ; R-COO^- + H⁺}

_{R-NH₃⁺ ; R-NH₂ + H⁺}

Les acides aminés sont appelés pour cette structure diionique amphotères. L'ionisation varie avec le pH : les acides aminés existent, en solution aqueuse, sous 3 formes possibles :

a) En milieu acide : La fonction amine s'ionise en captant un proton et la dissociation du carboxyle est inhibée. L'acide aminé se trouve sous forme de cation.

b) En milieu basique La fonction acide s'ionise en libérant un proton, la base du milieu bloque l'ionisation du groupement amino. L'acide aminé se trouve sous forme d'anion.

c) Le pH pour lequel les 2 dissociations s'effectuent est appelé point isoélectrique : ou pHi. À ce pH, on a un ion dipolaire ou zwitterion de charge nette nulle, par conséquent ne migrant pas dans un champ électrique.

De part et d'autre du pHi, on définit des pH qui correspondent à une demi dissociation de COOH et de NH₃⁺, ce sont les pKs. Il existe par conséquent 2 pK :

le pK de COOH : environ 2 - 3
le pK de NH₃⁺ : environ 10

Le point (ou pH) isoélectrique ou isoionique est égal à la demi somme des pKs. Le radical R, lorsqu'il renferme un groupe ionisable, participe à la valeur du point isoélectrique. Un pK supplémentaire apparaît alors. Par exemple pour l'histidine :

pK₁ acide
pK₂ demi dissociation du groupe imidazole
pK₃ amine

Absorption de la lumière

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques absorbent dans l'U. V. entre 260 et 280 nm. Au dessus de 260 nm, la plus grande partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en tryptophane et quelquefois en tyrosine.

Propriétés du groupe carboxyle

1. Amidation

Le carboxyle peut former des amides avec les amines.

$R - COOH + R'NH_2 \Leftrightarrow R - CO - NHR' + H_2O$

Asparagine et glutamine sont deux exemples de dérivés physiologiques formés suivant cette réaction. L'amidation peut être obtenue in vitro en utilisant des carbodiimides (R1-N=C=N-R2). Le groupe carboxyle est dans une première étape activé par la carbodiimide, puis le dérivé activé ainsi formé réagit avec l'amine.

2. Décarboxylation

Chimique ou enzymatique par une décarboxylase. Décarboxylation sous forme de CO₂. Les décarboxylases sont spécifiques de chaque acide aminé. La décarboxylation est importante en biochimie car elle aboutit aux «amines biologiques» correspondantes très actives :

Exemples : Histidine décarboxylée en histamine (choc, allergie) ; 5OH tryptophane décarboxylée en sérotonine (hypertension).

Propriétés du groupement amino

Ce sont des propriétés générales d'amines primaires. Deux types de groupes aminos peuvent être distingués : les amines en alpha et l'amine en epsilon de la chaîne latérale de la lysine dont le pK est légèrement plus basique (>8). La différence des valeurs de pK peut être utilisée pour des modifications sélectives, en contrôlant le pH du milieu réactionnel.

Acétylation

L'acétylation des groupements aminos des acides aminés par l'anhydride acétique diminué leurs charges positives et change leurs interactions avec les composants de l'environnement.

Réaction avec les aldéhydes

Avec les aldéhydes aliphatiques : il se forme le dérivé diméthylol de l'acide aminé. Avec les aldéhydes aromatiques, on obtient des bases de Schiff.

Une réaction du même type peut se produire in vivo entre acides aminés et oligosaccharides (réaction de glycation des protéines avec les résidus d'acides aminés ayant une fonction amine libre). Dans les enchaînements saccharidiques, le sucre réducteur terminal existe de façon prédominante sous forme cyclique, avec uniquement des traces sous forme ouverte. Une base de Schiff peut se former avec cette forme minoritaire, déplaçant ainsi l'équilibre entre les deux formes vers la forme ouverte.

In vitro, cette réaction avec les saccharides est le plus souvent réalisée en présence de cyanoborohydrure de sodium (NaCNBH₃). La base de Schiff formée est ainsi rapidement réduite par les anions cyanoborohydrides en amine secondaire plus stable.

Arylation

La substitution d'un H de la fonction NH₂ par un groupement aryle (aromatique) conduit à une fonction amine secondaire. Par exemple avec le dinitro-fluoro-benzène (réactif de Sanger) il se forme un dinitrophényl-acide aminé coloré, par conséquent dosable. Cette réaction peut se produire quand l'acide aminé est incorporé dans une protéine. Si on hydrolyse une protéine on libère des acides aminés et des DNP acides aminés correspondant aux acides aminés dont les groupes NH₂ sont libres dans la protéine (terminaux).
Cette réaction a permis à Frederick Sanger (en 1953) d'établir la première structure primaire d'une protéine (l'insuline).

Carbamylation

Elle a lieu avec les isocyanates, surtout le phénylisothiocyanate (PITC).

Le PITC est particulièrement utilisé pour déterminer l'enchaînement des acides aminés dans les chaînes peptidiques. Le phénylthiocarbamyl-aminoacide (PTC-AA) résultant est un composé caractéristique de chaque acide aminé (nature du groupement R). Il est très stable et détectable dans l'ultraviolet (245 nm).

Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl

Ces réactions permettent le greffage d'un groupement R sur le -NH₂ d'un acide aminé, avec élimination du groupement réactif : c'est l'Hydroxysubstitution

Ces réactions sont utilisées pour la synthèse de dérivés d'acides aminés ou de protéines "marquées" sur leurs fonctions amines libres (dérivés fluorescents, biotinylation par la biotine-N-hydroxysuccinimide,... ) ; pour la synthèse de supports chromatographiques par greffage d'acides aminés ou de protéines,...

Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH₂

Formation de complexes métalliques (chélation)

Ces chélates stables sont utilisés pour effectuer des réactions chimiques au niveau de R, en synthèse.

Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine

Certains oxydants attaquent l'acide aminé et réalisent une désamination associée à une décarboxylation. Au cours de la réaction il y a production de CO₂, de NH₃ et d'un aldéhyde ayant un atome de carbone de moins que l'acide aminé dont il provient.

$\rm{ \begin{array}{rl} R-&CH-\color{Red}COOH\\ &|\\ &\color{Red}NH_2 \end{array} \xrightarrow{oxydant} R-CHO + NH_3 + CO_2 }$

Les oxydants sont variés : eau oxygénée, hypochlorite etc. Pour rendre cette réaction quantitative, on peut doser CO₂ par alcalimétrie ou NH₃ par colorimétrie. L'oxydant le plus utilisé est la ninhydrine (voir la page correspondante).

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé en présence de ninhydrine en excès, il conduit à un chromophore avec un maximum d'absorption à 570 nm (bleu-violet). L'intensité de la coloration est à la base d'une méthode quantitative pour doser les acides aminés. La réaction s'effectue en 3 étapes. La 1^re correspond à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé conduisant à un iminoacide ainsi qu'à une molécule de ninhydrine réduite. La 2^e correspond à l'action d'une 2^e molécule de ninhydrine sur l'iminoacide pour donner un aldéhyde. Cette 2^e molécule se condense finalement avec la molécule de ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La coloration n'est pas spécifique des acides aminés. Elle se produit avec d'autres composés ayant des groupements aminos libres : glucosamine, peptides et protéines. Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable. Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.

Métabolisme

Du point de vue métabolique, on distingue les acides aminés indispensables pour l'homme des autres : ce sont des acides aminés qui ne peuvent être synthétisés dans les cellules humaines et qui doivent par conséquent être apportées par l'alimentation.

Article détaillé : Acides aminés essentiels.

Quand les protéines se décomposent dans l'intestin, les acides aminés sont "libérés" du "collier". Ainsi, ils peuvent pénétrer la paroi intestinale. Ils se mélangent ensuite à d'autres acides aminés (surtout ceux provenant des protéines corporelles dégradées) pour former le "pool des acides aminés". De ce "pool" sont choisis les acides aminés dont l'organisme a besoin pour synthétiser les protéines qui lui manquent. Une fois choisis, ils sont liés dans le ribosome des cellules qui, eux, déterminent l'ordre des différentes "perles" à partir de l'information détenue dans l'ADN. D'autres acides aminés du "pool" sont aussi utilisés pour produire du glucose et des acides gras. Le processus par lequel l'organisme synthétise du glucose à partir des acides aminés se nomme la "néoglucogénèse". Il consiste dans un premier temps en la suppression du groupe amino (la partie NH₂) grâce à une réaction impliquant de la pyridoxine (vitamine B₆). Le groupe amino, qui est désormais sous forme d'ammoniac (NH₃) est tout de suite transformé en urée par le foie car cette substance est toxique. Le foie transforme ensuite le restant du groupe (appelé chaîne carbonée) en glucose ou en acides gras (qui sont les éléments de bases des lipides), ou aucun. Cela dépend si la chaîne carbonée est glucogénique (transformable en glucose) ou cétogénique (transformable en acides gras). Cette capacité est importante dans les cas d'une glycémie trop faible.

Liste des principaux acides aminés

Liste des 22 acides aminés représentés dans le code génétique

Nom	Code à 1 lettre	Code à 3 lettres	Masse molaire (g. mol^-1)	pI	pK_a₁ (-COOH)	pK_a₂ (-NH₂)	pK_{a_R} (-R)	Abondance relative^[2]
Alanine	A	Ala	89.09	6.11	2.35	9.87		7.86
Arginine	R	Arg	174.20	10.76	1.82	8.99	12.48	5.39
Asparagine	N	Asn	132.12	5.41	2.14	8.72		4.15
Aspartate	D	Asp	133.10	2.85	1.99	9.90	3.90	5.34
Cystéine	C	Cys	121.16	5.05	1.92	10.70	8.18	1.51
Glutamate	E	Glu	147.13	3.15	2.10	9.47	4.07	6.66
Glutamine	Q	Gln	146.15	5.65	2.17	9.13		3.95
Glycine	G	Gly	75.07	6.06	2.35	9.78		6.94
Histidine	H	His	155.16	7.60	1.80	9.33	6.04	2.29
Isoleucine	I	Ile	131.17	6.05	2.32	9.76		5.91
Leucine	L	Leu	131.17	6.01	2.33	9.74		9.64
Lysine	K	Lys	146.19	9.60	2.16	9.06	10.54	5.93
Méthionine	M	Met	149.21	5.74	2.13	9.28		2.37
Phénylalanine	F	Phe	165.19	5.49	2.20	9.31		3.97
Proline	P	Pro	115.13	6.30	1.95	10.64		4.81
Pyrrolysine	O	Pyl
Sélénocystéine	U	Sec	168.053				5.2
Sérine	S	Ser	105.09	5.68	2.19	9.21		6.83
Thréonine	T	Thr	119.12	5.60	2.09	9.10		5.41
Tryptophane	W	Trp	204.23	5.89	2.46	9.41		1.14
Tyrosine	Y	Tyr	181.19	5.64	2.20	9.21	10.46	3.04
Valine	V	Val	117.15	6.00	2.39	9.74		6.73

Structure des 20 acides aminés représentés dans le code génétique

L-Alanine (Ala / A)	L-Arginine (Arg / R)	L-Asparagine (Asn / N)	Acide L-aspartique (Asp / D)
L-Cystéine (Cys / C)	Acide L-glutamique (Glu / E)	L-Glutamine (Gln / Q)	Glycine (Gly / G)
L-Histidine (His / H)	L-Isoleucine (Ile / I)	L-Leucine (Leu / L)	L-Lysine (Lys / K)
L-Méthionine (Met / M)	L-Phénylalanine (Phe / F)	L-Proline (Pro / P)	L-Sérine (Ser / S)
L-Thréonine (Thr / T)	L-Tryptophane (Trp / W)	L-Tyrosine (Tyr / Y)	L-Valine (Val / V)

Notes et références

↑ Uwe Meierhenrich, Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2
↑ Swiss-Prot

Voir aussi

Liens externes

Les acides animés demontrés

Acide aminé

Ala | Arg | Asn | Asp | Cys | Glu | Gln | Gly | His | Ile | Leu | Lys | Met | Phe | Pro | Ser | Thr | Trp | Tyr | Val

Acide aminé essentiel | Protéine | Peptide | Code génétique

Recherche sur Google Images :

"... d'acide aminé de la protéine ..."
L'image ci-contre est extraite du site forum.boinc.fr

Il est possible que cette image soit réduite par rapport à l'originale. Elle est peut-être protégée par des droits d'auteur.

Voir l'image en taille réelle (720 x 540 - 80 ko - gif)

Refaire la recherche sur Google Images

Recherche sur Amazone (livres) :

Refaire la recherche

Ce texte est issu de l'encyclopédie Wikipedia. Vous pouvez consulter sa version originale dans cette encyclopédie à l'adresse http://fr.wikipedia.org/wiki/Acide_amin%C3%A9.
Voir la liste des contributeurs.
La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 12/11/2008.
Ce texte est disponible sous les termes de la licence de documentation libre GNU (GFDL).
La liste des définitions proposées en tête de page est une sélection parmi les résultats obtenus à l'aide de la commande "define:" de Google.
Cette page fait partie du projet Wikibis.